فصل2-بخش E-3 ( مکانیسم کاتالیکی آنزیم ها )

مکانیسم کاتالیکی آنزیم ها :

از نمودار زیر این نتیجه این سوال که چگونه آنزیم ها واکنش ها را تسریع می کنند ، به دست می آید. علت این است که آن ها می توانند انرژی فعال سازی را که سوبسترا و محصولات را از هم جدا می کند را کاهش دهند. برای مثال انرژی کووالان میان دو اتم در حدود 50 تا 200 کیلو کالری بر مول می باشد که این انرژی بسیار بالاتر از انرژی حرارتی در دمای اتاق ( 6/0 کیلوکالری بر مول )می باشد. بنابراین ، پیوند کووالان تمایلی برای شکسته شدن در صورت فقدان برهمکنش های خارجی ، ندارد. آنزیم ها می توانند محیط مناسبی را برای ایجاد انرژی فعال سازی ( سد انرژی ) ایجاد کنند.

 

شکل 2-E-3 : نمودار انرژی آزاد واکنش آنزیمی. سوبسترا ( s ) مولکولی است که آنزیم بر روی آن عمل می کند. P محصولات واکنش را نشان می دهد. محور افقی ( جهت واکنش ) تغییرات ممتد را از S به P نمایش می دهد.

مکانیسم دقیق کاهش انرژی فعال سازی بستگی به سیستم های خاص دارد. RNase A مثالی بسیار جالب در این مورد می باشد. این آنزیم می تواند مولکول هایRNA را به وسیله واکنش هیدرولیز بشکند ، اما تاثیری بر روی DNA ندارد. در فصل سوم ، ما خواهیم دید که DNA و RNA فقط در یک مولکول اتم اکسیژن با هم تفاوت دارند که همین تفاوت سبب ایفای نقش حیاتی مکانیسم کاتالیزوریRNase Aشده است.

شکل 2-E-4:

(a ) واکنش هیدرولیز که توسط RNase A کاتالیز می شود.مولکول RNA رشته ای از نوکلئوتید هاست که توسط پیوند فسفودی استری به هم متصل شده اند ، که این پیوند ها توسط RNase A شکسته می شوند. این شکل فقط دو نوکلئوتید مجاور را برای محل سایت برش نشان می دهد.

( b ) محصولات میانی ( حالت گذار ) این واکنش.

 

شکل 2-E-5 : مکانیسم کاتالیکی RNase A که شامل دو رزدیو مهم می باشد : His-12 وHis-119 .

( a ) حالت گذار از انتقال الکترون از  His-12به  His-119با عبور از میان OH-2َ تشکیل می شود. ( b ) پس از این که حالت گذار شکل گرفت ، الکترون می تواند از His-119 به His-12 انتقال یابد و محصول نهایی تشکیل گردد. DNA فاقد OH- 2َ حیاتی برای این واکنش می باشد بنابراین توسط RNase A نمی تواند کاتالیز شود.

 

 

فصل 2- بخش E-1 ( طبقه بندی آنزیم ها )

طبقه بندی آنزیم ها :

بر اساس واکنش کاتالیکی ، کمیته نامگذاری انجمن بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی ( IUBMB ) طبقه بندی زیر را پیشنهاد می دهد :

1- اکسیدورداکتاز ها : واکنش های گوناگون اکسیداسیون – کاهش را کاتالیز می کنند. از اسامی معمول این گروه می توان به دهیدروژناز ، اکسیداز ، رداکتاز ( ردوکتاز ) و کاتالاز اشاره کرد.

2- ترانسفراز ها : انتقال گروهی ( مثل استیل ، متیل ، فسفات و غیره ) را کاتالیز می کنند. از آنزیم های معمول آن می توان به استیل ترانسفراز ، متیلاز ، پروتئین کیناز و پلیمراز اشاره کرد. این سه زیر گروه اصلی نقش های مهمی را در تنظیمات فرایند های سلولی بر عهده دارند. واکنش شیمیایی در شکل E-1-2 نشان داده شده است. پلیمراز برای سنتز DNA و RNA ضروری می باشد.

3- هیدرولاز ها : واکنش های هیدرولیز را زمانی که مولکول به دو یا چند مولکول دیگر با اضافه شدن آب تجزیه می شود را کاتالیز می کنند. چند نمونه معمول آن ها در زیر آمده است :

 

· پروتئاز ها : مولکول های پروتئین را تجزیه می کند. مثال : HIV پروتئاز و کسپاز ( کاسپاز ) . HIV پروتئاز برای همانند سازی HIV ضروری می باشد. کاسپاز نقش مهمی را در آپوپتوزیس ( مرگ برنامه ریزی شده سلول ) ایفا می کند.

· نوکلئاز ها : اسید های نوکلئیک ( RNA , DNA ) را تجزیه می کنند. بر اساس نوع سوبسترا ، آن ها به دو گروه RNase و DNase تقسیم می شوند. RNase هیدرولیز RNA را کاتالیز می کند و DNase بر روی DNA اثر می کند. همچنین آن ها به دو گروه اگزونوکلئاز و اندونوکلئاز نیز تقسیم می شوند. اگزونوکلئاز ها از یک انتهای DNA یا RNA به صورت ممتد تک نوکلئوتید ها را تجزیه می کند. اندونوکلئاز ها DNA یا RNA را در سایت های درونی تجزیه می کنند.

· فسفاتاز ها : دفسفریلاسیون ( حذف گروه فسفر ) را کاتالیز می کنند. برای مثال : کالسینئورین ( calcineurin ) . دارو های سرکوب کننده ایمنی (  immunosuppressive drugs  ) FK506 و سایکلوسپورین A (   Cyclosporin A ) بازدارنده های کالسینئورین هستند.

 

4- لیاز ها : برش پیوند های C-C, C-O, C-S و C-N را به شیوه دیگری متفاوت از هیدرولیز و اکسیداسیون ، کاتالیز می کنند. اسامی معروف این گروه شامل دکربوکسیلاز و آلدولاز می باشد.

5- ایزومراز ها : بازآرایی اتمی را در مولکول ها را کاتالیز می کنند. مثال های آن شامل روتاماز ، پروتئین دی سولفید ایزومراز (PDI ) ، اپی مراز و راسماز می باشد.

6-  لیگاز ها : هنگامی که دو مولکول به هم متصل می شوند ، واکنش را کاتالیز می کند. مثال های آن شامل پپتید سنتاز ، آمینواسیل – tRNA سنتتاز ، DNA لیگاز و RNA لیگاز می باشد.

 

کمیته IUBMB همچنین زیر شاخه و زیر زیر شاخه ها را نیز معین کرده است. برای هر آنزیم یک عدد EC ( کمیسیون آنزیم ) اختصاص داده شده است . برای مثال عدد EC آنزیم کاتالاز ، EC1.11.1.6. می باشد. عدد اول نشان می دهد که آنزیم به گروه اکسیدورداکتاز ها ( کلاس 1 ) اختصاص دارد. اعداد بعدی زیر گروه و زیر زیر گروه را معین می کنند.

شکل 2-E-1 : سه واکنش تنظیم کننده شیمیایی مهم.

( a ) استیلاسیون : اضافه شدن گروه استیل به گروه R آمینواسید لیزین توسط استیل ترانسفراز . ( b ) متیلاسیون : افزوده شدن گروه متیل به باز های DNA ( و همین طور سیتوزین ) توسط متیلاز. ( c ) فسفریلاسیون : اضافه شدن گروه فسفات به گروه R تیروزین ، سرین یا ترئونین ( فقط تیروزین نشان داده شده است ) توسط پروتئین کیناز.

 

 

 

 

شکل 2-E-2  : نقش روتاماز و PDI . واکنش توسط دو آنزیم کاتالیز می شود که به رشته پپتیدی کمک می کنند تا به ساختار سه بعدی درست ،  پیچش یابند.

 

فصل 2 - بخش E-2 ( بازدارنده های آنزیمی )

بازدارنده های آنزیمی :

تعداد بسیاری از داروها بازدارنده آنزیم ها می باشند که به دو نوع مختلف تقسیم می شوند : مهارکننده های رقابتی و مهار کنده های غیر رقابتی. مهار کننده رقابتی مستقیما سایت فعال را قبل از این که سوبسترا به آن متصل شود را اشغال می کند. مهار کننده غیر رقابتی سایت فعال را اشغال نمی کند ، اما به ناحیه دیگری متصل می شود که به نحوی مانع فعالیت کاتالیکی می شود.

مسدود کننده پروتئاز HIV یک مهار کننده رقابتی است که در شکل زیر نشان داده شده است :

مقالاتی جهت بررسی :

The Serpins Are an Expanding Superfamily of Structurally Similar but Functionally Diverse Proteins - J. Biol. Chem., 2001.

فصل 2- بخش E ( آنزیم )

آنزیم

 

آنزیم ها کاتالیست های واکنش های بیوشیمیایی درون سلولی هستند. اکثر دارو ها بازدارنده آنزیم ها هستند.

 

از آنزیم های شاخص که به عنوان هدف دارویی ( drug targets ) استفاده می شوند :

·  HIV پروتئاز : آنزیم ضروری برای همانند سازی HIV می باشد. بازدارنده آن قابلیت کنترل ایدز را دارد.

·  آنزیم مبدل ( معکوس کننده ) Angeiotensin  ( ACE ) : انقباض رگ های خونی را تسریع و تسهیل می کند ( پیشروی روند را زیاد می کند ). بازدارنده آن به طور وسیعی جهت درمان فشار زیاد خون و نارسایی تراکمی قلب به کار می رود.

 

· HMG-CoA reductase : برای سنتر کلسترول ضروری می باشد. بازدارنده ای می باشد که ( مثل استاتین ) می تواند سطح کلسترول را پایین بیاورد.

·  cGMP فسفودی استراز : تبدیل cGMP را به GMP کاتالیز می کند. هدف بسیار معروفی جهت داروهای مورد استفاده برای درمان ناتوانی جنسی مردان (Viagara ) می باشد. 

· کلسینئورین ( calcineurin ) : فسفاتازی است که نقش مهمی را در پاسخ های ایمنی ایفا می کند. که هدفی برای دارو های متوقف کننده سیستم ایمنی ( immunosuppressive ) مانند FK506 و cyclosporin A می باشد.

مقالاتی جهت بازدید :

Matrix Metalloproteinases and Tissue Inhibitors of Metalloproteinases - Circulation Research, 2003.

RNase P: Variations and Uses - J. Biol. Chem., 2002.

Matrix metalloproteinases: effectors of development and normal physiology - Genes and Development, 2000.

فصل 2 -بخش D ( ساختار سه بعدی )

ساختار 3D ( سه بعدی ) :

ساختار 3D ( ساختار سه بعدی) ، ساختار سوم نیز خوانده می شود. اگر پروتئین حاوی بیش از یک پلی پپتید باشد ، پروتئین دارای ساختار چهارم نیز می شود که این ساختار در واقع وابستگی میان پلی پپتید های پروتئین ( زیر واحد های آن ) را بیان می کند. ( وابستگی و ارتباط میان زیر واحد ها سبب ایجاد ساختار می شود.)

 

شکل 2-D-1: ساختار 3D آنزیم RNase A که به صورت روبان ( رشته ) نشان داده شده است. ساختار اتمی آن را می توانید از بانک اطلاعات پروتئینی ( PDB ) به دست آورید.( 1RCN= PDB ID )

 

کریستالوگرافی اشعه X و NMR دو تکنیک اصلی آزمایشگاهی برای تعیین ساختار سه بعدی ماکرومولکول ها می باشند. PDB سایت بسیار مهمی برای اطلاعات ساختاری ماکرومولکول ها می باشد که به راحتی به وسیله PDB ID   ( نشانه = ID ) ماکرومولکول ها می توان به آن ها دست یافت .

 

سایت هایی برای علاقمندان :

Crystallography 101 - By Bernhard Rupp

The Basics of NMR - By Joseph P. Hornak

NMR Knowledge Base - From John Wiley & Sons

2D NMR Spectroscopy - By Marc Bria

معرفی سایت

سلام

چه عجب !!

دانشگاه پیام نور در ایران افتخار داده و برای اولین بار با شعار  " آموزش عالی برای همه و در همه جا و همه وقت " شروع به پخش دروس مختلف رشته های گوناگون با فرمت پاورپوینت کرده ، که به نظر من واقعا دستشون درد نکنه و امیدورام که بقیه هم یاد بگیرن !

اما متاسفانه ۲ مشکل اساسی وجود داره :اول این که تو این سایت  پاورپوینت سلولی و مولکولی پیدا نمی کنین ( چون تو این دانشگاه این رشته تدریس نمی شه ) و دوم این که حجم مطالب بالاست. توصیه می کنم با این سرعت اینترنت تو ایران حتما از نرم افزار های کمکی  دانلود استفاد کنید. مثلا DAP

صفحه اصلی سایت

صفحه مربوط به رشته زیست شناسی ( کارشناسی )

 

فصل 1 بخش D (گلای اکسیزوم)

گلای اکسیزوم

گلای اکسیزوم ها اساسا در سلولهای گیاهی دیده می شوند. فعالیت اصلی آنها تبدیل اسید چرب به استیل CoA برای چرخه گلای اگزالات (glyoxylate cycle) می باشد که دو مولکول استیل کوآ به یک 4- کربن دکربوکسیلیک اسید تبدیل می شود. پراکسیزومها و گلی اکسیزومها ، میکروبادی نیز نامیده می شوند.

فصل 1 بخش D (واکوئل)

واکوئل

 

واکوئل ها مولکولهایی از قبیل آب ، یونها ، سوکروز و آمینواسیدها را ذخیره می کنند. واکوئلها همچنین پسمانده های تولیدی سلول را که باید به آرامی تجزیه شوند را در خود نگاه می دارد. واکوئلها 30 تا 90 درصد از حجم سلول را اشغال می کند.

فصل 1 بخش D (لیزوزوم)

لیزوزوم:

وظیفه اصلی لیزوزوم  تجزیه ماکرومولکولهای گوناگون در درون سلول است.آنها جهت تجزیه DNA و  RNA دارای نوکلئاز ، برای تجزیه پروتئینها دارای پروتئاز و دیگر آنزیمها برای تجزیه پلیساکاریدها و لیپیدها می باشند. لیزومها تنها در سلولهای جانوران می باشند. اگرچه سلولهای گیاهی دارای لیزوزوم نمی باشند ، با این حال واکئولهای آنها قابلیت تجزیه ماکرومولکولها را دارد.

بخش آموزش: لیزوزوم

مقالات مروری:

اندامکهای وابسته به لیزوزوم FASEB Journal, 2000

 سیستئین پروتئاز لیزوزومEMBO J., 2001

فصل 1 بخش D (پراکسیزوم)

پراکسیزوم

پراکسیزوم حاوی آنزیمهایی جهت تجزیه اسیدهای آمینه و اسیدهای چرب می باشد. این واکنشها هیدروژن پروکسیداز تولید می کنند از این جهت پراکسیزوم دارای کاتالاز می باشد که هیدروژن پروکسید را به آب و اکسیژن تبدیل می کند.

مقاله مروری :

The peroxisome : orchestrating important developmental decisions from inside the cell - J. Cell Biology, 2004

فصل 1 بخش D (دستگاه گلژی)

دستگاه گلژی

 

دستگاه گلژی اصلی ترین بخش دسته بندی (sorting) و پیرایش (modification) پروتئینها و لیپیدها می باشد. بعد از اینکه پروتئینها در شبکه اندوپلاسمی دانه دار دسته بندی شدند ، آنها توسط یک وزیکول انتقالی احاطه می شوند و به دستگاه گلژی انتقال میابند. برخی پروتئینها به گلیکوپروتئین تغییر میابند و بعد به دیگر مقصدها فرستاده می شوند.

بخش آموزش: دستگاه گلژی

فصل 1 بخش D (شبکه اندوپلاسمی)

شبکه اندوپلاسمی (ER) به دو نوع زبر یا دانه دار (Rough ER) و صاف (Smooth ER) تقسیم می شود. نقش اصلی ER دانه دار پردازش پپتید های تازه سنتز شده توسط ریبوزومها می باشد . بنابراین ، سطح ER دانه دار معمولا به ریبوزومها اتصال دارد و به این دلیل دانه دار دیده می شود. ER صاف در متابولیسم و سنتز لیپیدها شرکت دارد. هپاتوسیتها (سلولهای کبدی) از مملو از شبکه اندوپلاسمی صاف هستند.

 

بخش آموزش: شبکه اندوپلاسمی

مقاله مروری:

سازماندهی ساختاری شبکه اندوپلاسمی EMBO Reports, 2002

فصل 1 بخش D (کلروپلاست)

کلروپلاست
 

 

مانند میتوکندری یک کلروپلاست از یک غشای خارجی و یک غشای داخلی تشکیل شده است. درون کلروپلاست ، تعداد زیادی تیلاکوئید وجود دارد ، که هرکدام از آنها بوسیله یک غشاء پوشیده شده است. کلروفیل ها در غشای تیلاکوئیدها جای گرفته اند و نور را برای انجام فتوسنتز جذب می کنند.

در اولین مرحله فتوسنتز ،از انرژی نور جهت تجزیه آب به یونهای هیدروژن و مولکولهای اکسیژن استفاده می شود. یونهای هیدروژن ایجاد شده یک شیب غلظتی در غشای تیلاکوئید ایجاد می کنند. حرکت یونهای هیدروژن در طول غشاء با سنتز ATP  همراه شده است. تمام واکنش انجام شده به صورت زیر است.

مانند میتوکندری ، کلروپلاست دارای DNA مخصوص به خود می باشد ، اما برخی از پروتئینهای کلروپلاست بوسیله DNA هسته ای کد می شوند.

فصل 1 بخش D (اندامکهای درون سیتوپلاسم)

فصل ۱ - بخش D

 

اندامکهای درون سیتوپلاسم 

بر طبق تعریف ،اندامکها ساختارهای درون سلولی هستند که بوسیله غشا احاطه شده اند.هسته یک مثال از اندامکها می باشد. دیگر اندامکهایی که درون سیتوپلاسم هستند : میتوکندری ، کلروپلاست ، شبکه اندوپلامی ، دستگاه گلژی ، پراکسیزوم ، لیزوزوم ، واکوئل و گلی اکسیزوم هستند.

میتوکندری:

 

سلول یوکاریوتی دارای تعداد زیادی میتوکندری می باشد، که نزدیک به یک چهارم از حجم سیتوپلاسم را اشغال می کند. میتوکندری دارای طولی به اندازه 1.5 تا 2 میکرومتر و 0.5 تا 1 میکرومتر قطر می باشد ، که تقریبا به اندازه یک باکتری E.coli می باشد. میتوکندری دارای دو غشا می باشد : غشای خارجی و غشای داخلی. میتوکندری دارای DNA مخصوص به خود می باشد ( ( mtDNA ، که برخی از پروتئینها و RNA های درون میتوکندری را رمز می کند. اکثر پروتئینهای عملکردی درون میتوکندری منشا DNA هسته ای دارند. نقش اصلی میتوکندری تولید ATP (آدنوزین تری- فسفات) می باشد ، که انرژی بالایی را جهت نیرو بخشیدن به فرآیند های سلولی حمل می کند . این انرژی در پیوند فسفو انیدرید ATP (Figure from Lodish et al) ذخیره شده است. در طول هیدرولیز ATP این پیوند شکسته می شود و 7.3  کیلوکالری بر مول انرژی تولید می کند. بسیاری از فرآیندهای سلولی از انرژی ATP اتصالی هیدلیز شده استفاده می کنند. در سلولهای جانوران منبع اصلی تولید ATP اسیدهای چرب و گلوکز می باشد . اکسیداسیون اسید چرب 18 کربنه می تواند 146 مولکول ATP تولید کند. در مقابل ، اکسیداسیون یک مولکول گلوکز (6 کربن ) می تواند تنها 36 مولکول ATP تولید کند. ایجاد ATP یک سری از انتقالات الکترونی را درگیر می سازد. به ناچار الکترونها از زنجیره الکترونی تراوش می کنند و تولید رادیکال آزاد ی کنند . اشاره شده که این موضوع یکی از مکانیزمهای دخیل در فرآیند پیری می باشد. ."Mitochondria, Apoptosis and Aging”

بخش آموزش : میتوکندری بخش اول بخش دوم

سایت: انیمیشن سنتز ATP توسط میتوکندری

 

کتاب: فصل 16 : بافت سلولی پرتوان  لودیش .

فصل2 -بخش c ( موتیف های پروتئینی و دامین ها )

موتیف های پروتئینی و دامین ها ( دومین ها ) :

موتیف ناحیه ( دامین ) مشخصی است که دارای 2 یا چند آلفا هلیکس یا صفحه بتا می باشد. موارد معمول ان شامل : coiled-coil , helix-loop-helix ,zinc finger , leucine zipper  و غیره می باشد.

همچنین بسیاری از پروتئین ها دارای دامین های خاصی هستند . مثل SH2 domain

سایت هایی برای علاقمندان :

دامین های پروتئینی

موتیف

مقالات جهت بررسی بیشتر :

The ACT Domain: A Small Molecule Binding Domain and Its Role as a Common Regulatory Element - J. Biol. Chem., 2006

Protein families and RNA recognition - FEBS J., 2005

The RNA recognition motif, a plastic RNA-binding platform to regulate post-transcriptional gene expression - FEBS J., 2005

The double-stranded RNA-binding motif, a versatile macromolecular docking platform - FEBS J., 2005

PDZ proteins retain and regulate membrane transporters in polarized epithelial cell membranes - Am. J. Physiol., 2005

Neuronal PDZ Domains: A Promising New Molecular Target for Inhaled Anesthetics? - Molecular Interventions, 2004

The role of nuclear Y-box binding protein 1 as a global marker in drug resistance - Mol. Cancer Ther., 2004

U2AF homology motifs: protein recognition in the RRM world - Genes and Devel., 2004

Properties and Functions of GAF Domains in Cyclic Nucleotide Phosphodiesterases and Other Proteins - Mol. Pharm., 2004

Structural and Evolutionary Relationships among Protein Tyrosine Phosphatase Domains - Molecular and Cellular Biology, 200

PDZ Domains: Structural Modules for Protein Complex Assembly - J. Biol. Chem., 2001

PDZ Protein Interactions Regulating Glutamate Receptor Function and Plasticity - J. Cell Biology, 2001

All in the Family: the BTB/POZ, KRAB, and SCAN Domains - Molecular and Cellular Biology, 200

 

قابل توجه دوستان عزیز : لینک هایی که الان در سایت قرار گرفته اند و به خود کتاب Molecular Biology Web Book بر می گردند و هنوز ترجمه نشده اند ، به زودی با لینک ترجمه شده جایگزین می شوند اما لینک هایی که خارج از کتاب فوق باشند ، در دستور کار ترجمه ما نیست ؛ و زحمت ترجمه باشه مال خودتون !!!

 

فصل 2 - بخش c ( صفحه بتا )

رشته بتا ، صفحه بتا و beta barrel  :

رشته بتا :

در رشته بتا زاویه پیچش N-Ca-C-N در اسکلت ( ساختار اصلی ) تقریباً 120 درجه می باشد. شکل زیر ساختار فرضی رشته بتا را نشان می دهد. دقت کنید که رشته های کناری دو رزدیو مجاور این طرح در مسیر مخالف از اسکلت اصلی قرار دارند.

 

شکل 2-C-6 : رشته فرضی بتا

 

صفحه بتا :

صفحه بتا دارای 2 یا چندین رشته بتا می باشد که به وسیله پیوند هیدروژنی به هم متصل شده اند. دورشته بتا در صورتی که در مسیر مشابهی از یک انتها ( N یا C  ) به سمت انتهای دیگر مرتب شوند ، ممکن است که موازی شوند و یا اگر آن ها در مسیر های مخالف مرتب شوند موازی و معکوس ( anti parallel ) می شوند.

 2-C-7 : ساختار صفحه بتا موجود در RNase A . این شکل فقط اتم های ساختار اصلی را نشان می دهد البته به استثنای هیدروژن ها .RNase A شامل تک رشته پپتیدی می باشد که در اتصالات میان ۴b , 6b پیچش ایجاد می کند ( نشان داده نشده است ). بنابراین دو رشته مواز و معکوس می باشند.

Beta barrel  :

بسیار مشابه با صفحه بتا می باشد.

تصاویر online : پورین ، تصاویر بیشتر

فصل 2 - بخش c-2 ( آلفا هلیکس )

آلفا هلیکس:

آلفا – هلیکس دارای ویژگی های زیر می باشد:

• هر 3.6 رزدیو یک پیچش ( turn ) را می سازد.
• فففاصله میان دو پیچه 54. نانومتر می باشد.
• C=O یا N-H هر پیچه دارای پیوند هیدروژنی با N-H یا C=O مجاورش می باشد.

 

پیوند هیدروژنی نقش پایداری را در ساختمان آلفا هلیکس ایفا می کند. بنابراین اندازه و شارژ رشته های کناری نیز فاکتور های مهمی می باشند. آلانین دارای گرایش ( تمایل طبیعی ) بیشتری نسبت به پرولین برای تشکیل آلفا هلیکاز دارد.

آلفا هلیکس می تواند دارای پیچش به سمت راست یا پیچش به سمت چپ باشد. همان طور که در شکل زیر نمایش داده شده است :

 

شکل 2-C-4 : ساختار آلفا هلیکس. ( a ) نمونه فرضی آلفا هلیکس راست گرد. C : سبز ، O : قرمز ،  N : آبی و H : نشان داده نشده اند. پیوند هیدروژنی : خطوط ( b ) پراکنده آلفا هلیکس راست گرد بدون نشان دادن اتم ها ( c )  : آلفا هلیکس چپ گرد.

 

آلفا هلیکس آمفی پاتیک

در الفا هلیکس امفی پاتیک ، یکی طرف هلیکس دارای آمینو اسید هیدروفیلیک بیشتر و طرف دیگر دارای آمینو اسید های هیدروفوبیک بیشتر می باشد. توالی آمینو اسید ها در آلفا هلیکس آمفی پاتیک در هر 3 تا 4 رزدیو دارای تناوب میان رزدیو های هیدروفیلیک و هیدروفوبیک می باشد ، بنابراین الفا هلیکس در هر 3.6 رزدیو یک پیچه ( turn ) را می سازد. مثالی در زیر نشان داده شده است :

 

 

  2-C-5

ساختار آلفا هلیکس آمفی پاتیکCAP18 مولکولی است که می تواند به اندوتوکسین باکتریایی متصل شود.(a ) توالی آمینو اسید های بخش آمفی پاتیک CAP18 . رزدیو های هیدروفوبیک توسط خطوط قرمز محصور شده اند.( b ) ساختار سه بعدی که توسط NMR مشخص شده است. رزدیو های هیدروفوبیک در سمت پایین مشخص شده اند.PDB ID = 1LYP

فصل 2 بخش c-1 ( پیوند هیدروژنی )

پیوند هیدروژنی :

پیوند هیدروژنی توسط 3 اتم شکل می گیرد : یک اتم هیدروژن و دو اتم الکترونگاتیو که اغلب N یا O می باشند. اتم هیدروژنی که به یکی از این دو اتم به صورت کووالان متصل شده است را دهنده ( donor ) پیوند هیدروژنی می نامند. اتم الکترونگاتیو دیگر را نیز پذیرنده پیوند هیدروژنی می نامند . بنابر نتایج حاصله ، هر اتم الکترونگاتیو مقداری بار منفی با خود حمل می کند و اتم هیدروژن نیز مقدار کمی بار مثبت . در نتیجه اتم هیدروژن و پذیرنده پیوند هیدروژنی می توانند با برهمکنش ( واکنش ) جذب شونده داشته باشند.

طول پیوند هیدروژنی بستگی به پذیرنده ، دهنده و شرایط محیطی بستگی دارد. مقدار انرژی پیوند اغلب از 1 کیلوکالری بر مول تا 5 کیلوکالری بر مول متغیر است. این انرژی از انرژی کووالان کمتر است ، اما از انرژی حرارتی ( برابر با 6/ کیلوکالری بر مول در دمای اتاق ) بیشتر است. بنابراین ، پیوند هیدروژنی می تواند نیروی پایدار کننده قابل توجهی در ماکرو مولکول ها مثل پروتئین و اسید های نوکلئیک ایجاد کند.

زمانی که پیوند هیدروژنی تشکیل شده باشد ، فاصله میان دهنده و گیرنده تقریبا 28/ نانومتر می باشد. اتم هیدروژن به دهنده به صورت کووالان متصل باقی می ماند و فاصله آن ها از فاصله میان اتم هیدروژن و پذیرنده کوتاه تر است.

 

شکل 2-C-3 : پیوند هیدروژنی

 ( a ) شکل اصلی . D = donor ، A= acceptor

( b ) پیوند هیدروژنی میان دو مولکول آب

( c ) پیوند هیدروژنی میان پلی پپتید برای مثال آلفا هلیکس یا میان صفحات بتا

( d ) پیوند هیدروژنی میان رزدیو 45 ( ترئونین ) RNase A و سوبسترای تیمین خودش

 

فصل دوم -بخش C ( ساختار دوم )

ساختار دوم :

در پروتئین، ناحیه ( دامین ) اصلی ممکن است ساختار های خاصی را مانند آلفا-هلیکس و صفحه بتا تشکیل دهد که آن ها ساختار دوم پروتئین را تشکیل می دهند

.

 

 

شکل 2-C-1 : ساختار دوم RNase A که حاوی 3 آلفا هلیکس و 7 رشته بتا می باشد.

( a)

 

( b )

: آلفا هلیکس و رشته بتا در RNase A .PDB ID = 1RCN   2-C-2

( a ) : رزدیو 1 تا 36 ( b ) : رزدیو 80 تا 85